分会

第三分会：生物分析化学

摘要

阿尔茨海默症（AD）是一种常见的神经退行性疾病，其主要的病理特征表现为β-淀粉样蛋白（Aβ）沉积形成的细胞外老年斑和tau蛋白过度磷酸化形成的神经细胞内神经原纤维缠结等。载脂蛋白E（Apo E）在AD发生和发展中起着重要作用，研究表明，Apo E可与Aβ蛋白形成复合物，调节Aβ聚集和清除。然而，目前对Apo E不同亚型（Apo E2，Apo E3和Apo E4）与Aβ的结合能力存在争议。双偏振极化干涉技术（DPI）是一种高灵敏的定量分析方法，具有免标记及可实时获取分子相互作用的动力学和结构信息等优点，已被广泛用作研究生物分子相互作用的重要手段，如蛋白质之间及与其他分子的相互作用、DNA与各种分子的相互作用等。本文构建了一个基于DPI技术的实时、免标记、高灵敏的定量分析平台来探究Apo E亚型与Aβ的结合，从动力学角度揭示Apo E与Aβ的亚型特异性结合。我们通过分析DPI提供的详细结合信息，得到Apo E亚型与Aβ的亲和力大小顺序为Apo E4 > Apo E3 > Apo E2。本工作提供了一种研究生物分子相互作用动力学的有力方法，有望为开发针对Apo E与Aβ的AD药物和治疗方法做出贡献。

关键词

阿尔茨海默症;β淀粉样肽;载脂蛋白;双偏振极化干涉

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