分会

第五分会：生物分析化学

摘要

亿万年的自然进化造就了天然过氧化物酶单活性中心的强大催化能力。因此，基于单活性位点超越天然酶的人工过氧化物模拟酶的设计和构建具有重大意义。 研究团队以第一代G4/Hemin模拟酶为基础，通过精确调控铁卟啉中心和协同催化基团（dC）的距离（图1A），使模拟酶（G4TC/Hemin）的催化活性得到了一个数量级的提升。在研究的第二阶段，通过共价偶联技术将更多高效的协同催化基团（dC-aza）引入催化体系（图1B），新构建的模拟酶（G4TCaza-Hemin）进一步实现了一个数量级催化活性的提升。至此，相比于传统的G4/Hemin体系，G4TCaza-Hemin模拟酶的活性提高了近160倍，并成功应用于miRNA检测等化学测量学体系。 研究团队遵循“在合适位点引入高效协同催化基团”这一思路，通过理论推测与实验筛选，获得首个在单活性位点超越辣根过氧化物酶（HRP）的人工模拟酶G4-Hemin-KHRRH（图1C）。该模拟酶在合适的空间位置上共价串联了DNA、Hemin和多肽，被命名为嵌合多肽DNA模拟酶（CPDzyme）。相比于非共价的G4/Hemin模拟酶和HRP，CPDzyme的催化常数（kcat）分别提高了2000倍和1.5倍（单一催化位点）。这一里程碑式的突破得益于CPDzyme的双组氨酸-精氨酸片段的轮转催化机制及双共价修饰的高稳定性。除此之外，CPDzyme适用于广泛的非生理条件（有机相、高温和极端酸碱等），弥补了天然酶的不足，极大拓宽了模拟酶应用范围。

关键词

Artificial peroxidase;G-Quadruplex/Hemin DNAzyme;Chimeric peptide DNAzyme (CPDzyme)

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