分会

第二十七分会：色谱分离分析

摘要

β-淀粉样肽(β-Amyloid, Aβ)是由淀粉样蛋白前体序列断裂形成的一种未确定功能的跨膜蛋白。主要有Aβ1-40和Aβ1-42两种结构形式，其中Aβ1-42是老年斑的主要成分，具有较强的神经毒性及聚集性，是阿尔兹海默症(AD)患者脑内Aβ主要的类型[1]。 将Aβ1-42淀粉样多肽通过EDC与PEI修饰的磁性纳米粒子进行偶联，得到新型基于Aβ1-42的复合材料，Aβ1-42@MNP。采用FT-IR、Raman、SEM、TEM等技术对该复合物进行表征，证明成功将Aβ1-42偶联在磁性纳米材料表面。利用Aβ1-42与糖蛋白潜在的识别作用[2]，将Aβ1-42@MNP作为吸附剂对糖蛋白进行分离纯化的研究。在pH4.0的条件下，对100 μg mL-1的卵清蛋白的吸附效率为98.4%，最大吸附容量为347.2 mg g-1；在pH4.0 200 mmol L-1 NaCl的条件下，对卵清蛋白和伴清蛋白的吸附效率分别为96.9%和60.0%，而其他非糖蛋白的吸附效率都在10%以下。因此建立了Aβ1-42@MNP在鸡蛋清溶液中高丰度卵清蛋白去除和糖蛋白分离鉴定的新方法。SDS-PAGE结果表明，Aβ1-42@MNP可有效的去除鸡蛋清中的卵清蛋白，并且将其他糖蛋百分离纯化出来，经质谱鉴定，去除高丰度蛋白质后，OVA的含量由32.93%降低到11.05%，经再次提纯，未除去的OVA和OVT等糖蛋白被纯化出来。相比于直接鉴定鸡蛋清蛋白样品，利用该方法另有其他35种低丰度蛋白被鉴定出来，其中DH结构域蛋白被大量纯化出来，占纯化出蛋白含量的60.38%，说明Aβ1-42与DH结构域蛋白有潜在的相互作用，本实验的研究结果可为阿尔兹海默症的致病机制提供理论支持。

关键词

淀粉样多肽(Aβ1-42);磁性纳米粒子;糖蛋白;分离纯化;固相萃取

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